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2003 - L'ARN possible complice du prion pathogène
L’encéphalopathie spongiforme bovine, dite ’’maladie de la vache folle’’, comme la maladie de Creutzfeldt-Jakob (MCJ), appartiennent à la catégorie des maladies à prions, provoquées par un agent infectieux découvert sur le tard : le prion pathogène (PrPsc). Il s’agit de la version nuisible de la protéine prion (PrPc) existant à l’état normal …Plus
2003 - L'ARN possible complice du prion pathogène
L’encéphalopathie spongiforme bovine, dite ’’maladie de la vache folle’’, comme la maladie de Creutzfeldt-Jakob (MCJ), appartiennent à la catégorie des maladies à prions, provoquées par un agent infectieux découvert sur le tard : le prion pathogène (PrPsc). Il s’agit de la version nuisible de la protéine prion (PrPc) existant à l’état normal dans l’organisme. Comment la version pathogène infecte l’organisme au point d’atteindre le cerveau et de le transformer en ‘’éponge’’ ? La question est loin d’être réglée.
L’équipe du Pr Surachai Supattapone, de l’Université de Dartmouth (UK), apporte une piste intéressante dans la revue Nature datée d’aujourd’hui. Ces chercheurs suggèrent que l’ARN participe à la transformation des prions normaux en prions pathogènes au contact de l’agent infectieux. L’acide ribonucléique (ARN), formé d’une seule hélice au lieu de deux pour l’ADN, est présent dans les tissus cérébraux de tous les mammifères.
Les chercheurs ont montré sur des cellules de cerveau de hamster que l’ARN activait la conversion des PrPc en PrPsc. Ces résultats doivent encore être démontrés in vivo sur l’animal. S’ils se confirmaient, ils permettraient d’en savoir plus sur le mécanisme infectieux du prion et pourraient servir de base à un test de détection des maladies à prions. La progression très lente de ces affections rend difficile leur dépistage avant que le système nerveux central soit atteint. Or, si l’ARN amplifie l’action des prions pathogènes, les chercheurs pourront les mettre en évidence plus tôt sur leurs échantillons du vivant de l’animal ou de la personne atteinte.
Cécile Dumas
(16/10/2003)
L’encéphalopathie spongiforme bovine, dite ’’maladie de la vache folle’’, comme la maladie de Creutzfeldt-Jakob (MCJ), appartiennent à la catégorie des maladies à prions, provoquées par un agent infectieux découvert sur le tard : le prion pathogène (PrPsc). Il s’agit de la version nuisible de la protéine prion (PrPc) existant à l’état normal dans l’organisme. Comment la version pathogène infecte l’organisme au point d’atteindre le cerveau et de le transformer en ‘’éponge’’ ? La question est loin d’être réglée.
L’équipe du Pr Surachai Supattapone, de l’Université de Dartmouth (UK), apporte une piste intéressante dans la revue Nature datée d’aujourd’hui. Ces chercheurs suggèrent que l’ARN participe à la transformation des prions normaux en prions pathogènes au contact de l’agent infectieux. L’acide ribonucléique (ARN), formé d’une seule hélice au lieu de deux pour l’ADN, est présent dans les tissus cérébraux de tous les mammifères.
Les chercheurs ont montré sur des cellules de cerveau de hamster que l’ARN activait la conversion des PrPc en PrPsc. Ces résultats doivent encore être démontrés in vivo sur l’animal. S’ils se confirmaient, ils permettraient d’en savoir plus sur le mécanisme infectieux du prion et pourraient servir de base à un test de détection des maladies à prions. La progression très lente de ces affections rend difficile leur dépistage avant que le système nerveux central soit atteint. Or, si l’ARN amplifie l’action des prions pathogènes, les chercheurs pourront les mettre en évidence plus tôt sur leurs échantillons du vivant de l’animal ou de la personne atteinte.
Cécile Dumas
(16/10/2003)